リゾチーム

リゾチーム 、またムラミダーゼ 唾液、汗、涙、耳あか、鼻、腸の粘膜だけでなく、血漿にも見られる酵素で、細菌の細胞壁を破壊することで細菌に対して作用します。細菌感染を撃退するために重要です。

一部の咽喉薬にはリゾチームが含まれています。ただし、ここでは有効性の実際の証拠はありません。この治療に使用されるリゾチームは鶏卵から得られるため、HEW リゾチーム (英語) とも呼ばれます。 hen-egg-white =鶏の卵白）。

食品添加物として、E 1105 の指定があります。 B.マロラクティック発酵（リンゴ酸の乳酸への細菌分解）を制御するために、ワイン製造で最大50 g / hlの濃度で使用されます。また、チーズの製造や食品の防腐剤としても使用されます。

歴史

リゾチームは、1922 年にアレクサンダー フレミングによって発見されました。ニワトリ卵白のリゾチームの分子構造は、1965 年に David Phillips によって結晶構造解析によって解明されました。また、β-1,4-グリコシド結合が切断される反応機構の解明にも成功しました。

プロパティ

HEW リゾチームは、129 個のアミノ酸から構成され、モル質量は 14,388 ダルトンです。等電点は pI 9-11 です。リゾチームは、5 つの α ヘリックスと 5 つの β シートからなる球状構造を持ち、4 つのジスルフィド架橋を持っています。

リゾチームは、ペプチドグルカン骨格の糖鎖の N-アセチル-D-ムラミン酸と 2-アセチルアミノ-2-デオキシ-D-グルコース (=N-アセチル-D-グルコサミン) の間の β-1,4-グリコシド結合を切断します。細菌の細胞壁の。グラム陰性菌を殺すには、EDTA を加えて外膜を透過処理する必要があります。この機能は「はさみ」と呼ばれます. リゾチームもキチンを非常にゆっくりと攻撃します.

ラクトンは、酵素基質と構造が類似しているため、リゾチームに対して強力な競合阻害効果があります。

反応機構

これは、それを認識した人にちなんでフィリップス機構とも呼ばれます。上記を参照してください。リゾチームは、52位に脱プロトインされたアスパラギン酸残基、アスパラギン酸を有する。プロトン化されたグルタミン酸残基は、隣接するアミノ酸が主に疎水性であるため、35 位に位置します。リゾチームの四次構造により、これらの 2 つのアミノ酸残基が活性中心を形成します。結合の切断は、酵素的に結合した中間体を介して行われます。まず、グルタミン酸 35 がそのプロトンをグリコシド結合の酸素原子に移動します。これにより、共鳴安定化によって N-アセチルグルコサミンの C1 原子に移動する正電荷中心が得られます。負に帯電したアスパラギン酸塩５２へのイオン結合が形成される。ここで、酵素的に結合した基質のいす形構造が反転します。これは最終的に絆を壊します。現在存在するグルタミン酸 35 は、塩基触媒作用によって水からプロトンを除去し、結果として生じる水酸化物イオンが N-アセチルグルコサミンの C1 原子に結合します。これはその正電荷中心を排除し、酵素への結合はもはや安定していません. リゾチームは、N-アセチルムラミン酸が常にC4に結合しなければならないため、2番目の結合部位ごとにしか攻撃できないため、ペプチドグリカンから二糖のみを分離します.

オカレンス

• 唾液中
• 汗だく
• 鼻汁中
• 涙液中
• 耳あか（耳垢）
• 鳥の卵白中
• 牛乳中
• いくつかの菌類
• さまざまな植物樹液のラテックス中

参考文献